ملخص الوحدة الثالثة لمادة الاحياء للصف الحادي عشر الفصل الدراسي الاول المنهج العماني

نقدم لكم ملخص الوحدة الثالثة لمادة الاحياء للصف الحادي عشر الفصل الدراسي الاول المنهج العماني

الملخص التالي يتناول الوحدة الثالثة من مادة الأحياء للصف الحادي عشر، الفصل الدراسي الأول، ويركز بشكل أساسي على “الإنزيمات” من حيث تعريفها، خصائصها، أماكن عملها، طرق تحفيزها للتفاعلات، العوامل المؤثرة على نشاطها، وتطبيقاتها التجارية. تم إعداد هذا الملخص بواسطة تهليل الجعفرية.

رابط تنزيل ملخص الوحدة الثالثة لمادة الاحياء للصف الحادي عشر الفصل الدراسي الاول المنهج العماني

1. تعريف الإنزيمات وخصائصها:الإنزيم هو “عامل حفاز” حيوي يسرع التفاعل الكيميائي دون أن يتغير في نهاية التفاعل، ويتكون معظمه من جزيئات بروتينية.

• خصائص الإنزيمات البروتينية:
  • إنزيمات بروتينية كروية.
  • تنطوي على هيئة أشكال محددة (مثل إنزيم الكتاليز والمالتيز).
  • تحفز معظم تفاعلات الأيض في الكائنات الحية، مما يجعلها ضرورية للحياة.
  • كثير من الإنزيمات ينتهي بمقطع (يز) مثل “أميليز” (Amylase) و”سينثيز” (Synthase).

2. مكان عمل الإنزيمات:تعمل الإنزيمات داخل وخارج الخلية:

• داخل الخلية: مثل الإنزيمات داخل الخلوية التي تحفز تفاعلات الأيض.
• خارج الخلية: مثل الإنزيمات خارج الخلوية.
• أمثلة: إنزيمات هاضمة في القناة الهضمية، والفطريات التي تفرز إنزيمات هاضمة خارج أجسامها لهضم الطعام في الوسط الغذائي الذي تنمو عليه.
• قابلية الذوبان في الماء: يعود سبب قابلية الإنزيمات للذوبان في الماء إلى “مجموعات R المحبة للماء” وهي السلاسل الجانبية الموجودة على السطح الخارجي لجزيء الإنزيم.

3. فرضيات عمل الإنزيمات والتخصصية:تتصف الإنزيمات بالتخصصية، أي أن لكل إنزيم مادة متفاعلة محددة وموقع نشط يتناسب مع شكلها. وقد وضحت طريقتي عمل الإنزيمات بفرضيتين:

• نظرية القفل والمفتاح: تفترض أن الإنزيم والمادة المتفاعلة يتلاءمان بشكل كامل وثابت.
• فرضية التلاؤم المستحث (المقبولة حالياً):
  • تفسر سبب مرونة الإنزيمات وكفاءتها العالية.
  • يمكن للإنزيم وأحيانًا للمادة المتفاعلة أن يغير شكله تغييرًا طفيفًا عند دخول المادة المتفاعلة إلى الإنزيم لضمان التلاؤم المثالي.
  • تتكون روابط مؤقتة بين المادة المتفاعلة وبعض مجموعات R من الأحماض الأمينية في الإنزيم، مما ينتج عنه “معقد الإنزيم-المادة المتفاعلة”.

4. كيفية تفاعل الإنزيم مع المادة المتفاعلة (طرق التحفيز):يمكن للإنزيم أن يحفز التفاعل بطريقتين رئيسيتين:

• التفكيك: يحفز الإنزيم تفاعلًا يتفكك فيه جزيء المادة المتفاعلة إلى جزء أو أكثر من النواتج.
  • تدخل المادة المتفاعلة إلى الموقع النشط للإنزيم.
  • يتغير شكل الموقع النشط لضمان التلاؤم المثالي، ويتكون “معقد الإنزيم-المادة المتفاعلة”.
  • تتحول المادة المتفاعلة إلى نواتج.
  • يتكون “معقد الإنزيم-النواتج” لمدة قصيرة، ثم تتحرر النواتج، ويتحرر الإنزيم دون أي تغيير ليرتبط بجزيء آخر.
  • مثال: إنزيم الكتاليز يفكك بيروكسيد الهيدروجين إلى ماء وغاز الأكسجين بمعدل 10 ملايين جزيء في الثانية.
  • مثال آخر: إنزيم الليسوزايم يفكك سلاسل الببتيد والجلايكان (في جدران الخلايا البكتيرية)، مما يؤدي إلى فقدان الجدران صلابتها وانفجار الخلية البكتيرية بالاسموزية.
• الارتباط: يحفز الإنزيم تفاعلًا ترتبط فيه جزيئان معًا لتكوين ناتج واحد (مثل تكوين ثنائي الببتيد من حمض أميني).

5. دور الإنزيمات في خفض طاقة التنشيط:

• الإنزيمات “تخفض طاقة التنشيط”، وهي الطاقة اللازمة لبدء التفاعل الكيميائي.
• بدون الإنزيمات: تحدث معظم التفاعلات في الخلايا الحية ببطء شديد، مما يجعل وجود الحياة صعبًا.
• مع الإنزيمات: تزيد الإنزيمات معدل حدوث التفاعلات الكيميائية عن طريق جعل تحويل المادة المتفاعلة إلى ناتج سهلًا، ويتطلب مقدارًا قليلاً من طاقة التنشيط.

6. قياس سير التفاعل المحفز بالإنزيم:يمكن قياس سير التفاعل عن طريق:

• قياس معدل تكون الناتج:
  • مثال (إنزيم الكتاليز): عندما يمتزج الإنزيم ببيروكسيد الهيدروجين، تتحرر فقاعات غاز الأكسجين، ويمكن جمعها وقياس حجمها لمتابعة التفاعل.
  • ملاحظة: يبدأ التفاعل سريعًا ثم يتباطأ ويتوقف بسبب انخفاض تركيز المادة المتفاعلة المتاحة للارتباط بالمواقع النشطة للإنزيم.
• قياس سرعة اختفاء المادة المتفاعلة:
  • مقياس الألوان (Colorimeter): أداة تقيس لون المحلول بقياس امتصاص أطوال موجية مختلفة من الضوء، وكلما زاد تركيز المادة زاد الامتصاص.
  • مثال (تجربة النشا والأميليز): يتفاعل محلول اليود مع النشا لإنتاج لون أزرق قاتم. إنزيم الأميليز يفكك النشا إلى سكر مختزل (المالتوز) بعملية التحلل المائي. يمكن قياس شدة اللون الأزرق باستخدام مقياس الألوان. مع تحول النشا إلى مالتوز، ينخفض تركيز النشا، ويتغير لون العينات من الأزرق القاتم إلى البني ثم البني الباهت إلى زوال اللون.

7. العوامل المؤثرة على الإنزيمات:تؤثر عدة عوامل على نشاط الإنزيمات:

• درجة الحرارة:
  • لكل إنزيم درجة حرارة مُثلى يعمل عندها بأقصى كفاءة (مثل 40 درجة مئوية في المثال المذكور).
  • يزداد معدل التفاعل بارتفاع درجة الحرارة حتى الدرجة المثلى.
  • بعد الدرجة المثلى، يتغير شكل الإنزيم (يتشوه/يتكسر) ويفقد قدرته على العمل (مسخ الإنزيم)، مما يؤدي إلى انخفاض معدل التفاعل.
• الرقم الهيدروجيني (pH):
  • لكل إنزيم رقم هيدروجيني أمثل (pH) يعمل عنده بأقصى كفاءة (مثل 7 في المثال المذكور).
  • تؤثر التغيرات في pH على الروابط الكيميائية في الإنزيم، مما يغير من شكله ويقلل من نشاطه.
• تركيز الإنزيم:
  • كلما زادت كمية الإنزيم، زادت المواقع النشطة المتاحة لارتباط المادة المتفاعلة.
  • مع وفرة المادة المتفاعلة، يزداد المعدل الأولي للتفاعل خطيًا مع تركيز الإنزيم.
  • يتم حساب المعدل الأولي للتفاعل من ميل المنحنى (فرق الصادات/فرق السينات).
• تركيز المادة المتفاعلة:
  • يتناسب معدل التفاعل طرديًا مع تركيز المادة المتفاعلة.
  • كلما ازداد عدد جزيئات المادة المتفاعلة، ازداد عدد مرات دخولها إلى المواقع النشطة.
  • عندما تمتلئ جميع المواقع النشطة للإنزيم، يعمل الإنزيم بالسرعة القصوى الممكنة له وتسمى (Vmax)، ولا تستطيع زيادة تركيز المادة المتفاعلة أن تزيد من سرعة التفاعل أكثر، حيث تنتظر الجزيئات الإضافية دورها للارتباط بالمواقع النشطة.
  • الألفة (Affinity) للإنزيم: هي مقياس قوة الجذب بين الإنزيم والمادة المتفاعلة